Ультраструктура сократительного аппарата

Мышечные волокна, из которых построены скелетные мышцы, представляют собой гигантские многоядерные клетки, достигающие длины 50 мм и толщины 50 мкм. Основную часть их цитоплазмы занимают миофибриллы – цилиндрические белковые элементы с характерными регулярно чередующимися поперечными светлыми и темными полосками (рис. 8).

Поперечно-полосатая исчерченность миофибрилл обусловлена наличием сократительных белков – тонких нитей актина и толстых нитей миозина, скомпонованных в отдельные отсеки длиной 2,5 мкм – саркомеры. Саркомеры ограничены друг от друга перегородками, называемыми Z-дисками, иначе говоря, Z-мембранами, к которым крепятся актиновые нити, образующие светлый (изотропный) I-диск.

Чуть более светлая полоса посередине А-диска – это место прикрепления нитей миозина к М-мембране (узкой темной полоске). На уровне Z-мембран к каждому саркомеру спускается поперечная Т-трубочка, являющаяся продолжением продольной плазматической мембраны. Эти трубочки контактируют с сетью продольных трубочек и цистерн саркоплазматического ретикулума, который содержит ионы Са2+

Головки миозина соединены с телом миозиновой нити с помощью шейки, которая может изгибаться. На кончике головки имеется карман, где находится одна молекула АТФ. АТФ-азная активность головки проявляется только в присутствии актина. Актиновый филамент представляет собой спираль из мономеров актина, которые состоят из одной полипептидной цепи, образованной 375-ю аминокислотными остатками (рис. 9). Жесткость актиновым филаментам придают молекулы тропомиозина длиной 41 нм, состоящие из двух скрученных полипептидных цепей (по 284 аминокислотных остатка), связанных с молекулами актина.

С тропомиозином контактирует молекула тропонина. В состоянии покоя тропонин связан с актином, а тропомиозин занимает место, где должен быть контакт с головками миозина, поэтому взаимодействия актина с миозином не происходит.